фибриллярный белок группы склеропротеинов (См. Склеропротеины), основная часть коллагеновых волокон (См. Коллагеновые волокна) соединительные ткани животных. Молекулы К. (длина около 3000 , толщина 15 ) состоят из трёх полипептидных цепей, закрученных в спирали. Для первичной структуры молекул К., характерна частая повторяемость последовательности глицил - пролил - оксипролил (всего около ¹/₃ всех остатков аминокислот), что влияет на конфигурацию цепей К. (см. Биополимеры). К. зрелых волокон не растворяется в воде и органических растворителях; для его растворения используют растворы щёлочи (до 10\%). Часть К. незрелых волокон (так называемый проколлаген или тропоколлаген) может быть растворена в слабой кислоте. При нагревании в воде происходит резкое сокращение волокон К. (сваривание К.): при длительном нагревании - денатурация К. и превращение его в желатину (См. Желатина). К. составляет около трети всех белков животных и является важным структурным компонентом соединительной ткани, сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб, выполняя главным образом опорные функции; в растениях К. отсутствует. Дубильные вещества повышают устойчивость волокон К. к химическим, физическим и бактериальным воздействиям, на чём основана обработка кож и мехов.

Лит.: Финеан Дж. Биологические ультраструктуры, пер. с. англ., М., 1970; Treatise on collagen. ed. G. N. Ramachandran, B. Gould, v. 1-2, N. Y., 1967-68.

В. О. Шпикитер.