структурные элементы молекул белков, представляющие собой два или более остатков аминокислот, соединенных амидными связями; к П. и их производным относятся многие гормоны, антибиотики, некоторые витамины.

органические вещества, состоящие из остатков одинаковых или различных аминокислот, соединённых пептидной связью (См. Пептидная связь). По числу аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., а также Полипептиды. Низкомолекулярные П. содержатся в небольших количествах почти во всех живых клетках (например, в животных и растительных тканях широко распространён трипептид Глутатион, в мышцах позвоночных - дипептиды Анзерин и Карнозин). К П. относятся многие природные биологически активные вещества: некоторые гормоны (Инсулин, Адренокортикотропный гормон, Глюкагон, Вазопрессин, Окситоцин), антибиотики (Грамицидин, Бациллин), присутствующие в плазме крови Ангиотензины и Кинины и др. Молекула П. представляет собой линейную или разветвленную цепь с аминогруппой (-NH₂) на одном и карбоксильной группой (-СООН) на др. конце цепи. Встречаются П. с замкнутой цепью - циклопептиды (к ним относятся многие бактериальные токсины, гормоны и антибиотики). Многие природные П. содержат аминокислоты, не встречающиеся в белках, в том числе D-аминокислоты. П. обладают амфотерными свойствами, дают биуретовую (начиная с трипептидов) и нингидриновую реакции, хорошо растворимы в воде, кислотах и щелочах, почти не растворимы в органических растворителях, разлагаются при нагревании до 200-300 °С. В живых клетках синтезируются из аминокислот или образуются при ферментативном расщеплении белков. Химическим синтезом получены многие биологически активные природные П. и их многочисленные аналоги. Успехи химии П. способствовали решению ряда сложных проблем современной биохимии и молекулярной биологии (например, расшифровке генетического кода (См. Генетический код)).

Лит.: Химия биологически активных природных соединений, М.,1970; см. также лит. при статьях Белки и Белковый обмен.

Н. Н. Чернов.